Proteine - Stoffliche Nutzung nachwachsender Rohstoffe - page 149

Struktur / Eigenschaften
Die strukturelle Hierarchie, die sich u. a. bei den Biopolymeren Kollagen (Kap. 3.1), Wolle
(Kap. 3.6) und Chitin (Kap. 4.3), insbesondere bei den faserbildenden Biopolymeren findet,
liegt auch bei der Seide vor. Seide kann wie auch Wolle als inhärenter Verbundwerkstoff ange-
sehen werden, da die Verbundwerkstoffstruktur ausschließlich von Proteinen gebildet wird und
Kristallite mit hochgeordneter β-Faltblatt-Struktur in eine amorphe Matrix (sogenannte α -Be-

reiche, die aber nicht -helikal sind [7]) eingebettet vorliegen. Dieses Strukturprinzip ist in

Bild 95 für Spinnenseide gezeigt [7], [113], [122].

α

Bild 95 Strukturprinzip der Spinnenseide: Kristalline β-Faltblatt-Bereiche sind eingebettet in eine Matrix
amorpher Kettensegmente ( -Bereiche) und bilden so einen inhärenten Verbundwerkstoff ausschließlich

aus Proteinen (links). Für Computersimulationen können die Strukturkomponenten durch ein regelmäßi-
ges Netz aus β-Faltblatt-Bereichen, amorphen Kettenabschnitten mit Verknüpfungsstellen und Wasser-
stoffbrücken dargestellt werden (rechts) (Darstellung nach [122]).

α

Die β-Faltblatt-Bereiche enthalten viel Alanin, die amorphen -Bereiche viel Glycin [123]. Die

Kristallite sind in Faserlängsrichtung orientiert [7]. Kernmagnetische Resonanz-Untersuchun-
gen (NMR = Nuclear Magnetic Resonance) zeigten, dass der Anteil der amorphen Bereiche
ca. 70 % der Faser ausmacht [123].
Es konnte gezeigt werden, dass das Fibroin des Seidenspinners Bombyx mori aus zwei Kompo-
nenten besteht [7], [113]. Unter Spaltung von Disulfidbrücken konnten zwei Ketten mit stark
unterschiedlicher Molmasse erhalten werden; L-Ketten mit 262 Aminosäuren (und einer Masse
von ca. 25.000 Dalton) und H-Ketten mit 5.263 Aminosäuren (und ca. 350.000 Dalton). Die
Aminosäurenzusammensetzung der H- und der L-Ketten ist stark verschieden, wobei die L-Ket-
ten deutlich weniger kleine Aminosäuren wie Alanin und Glycin enthalten, dafür mehr sterisch

α