Proteine - Stoffliche Nutzung nachwachsender Rohstoffe - page 93

Bild 62 In der Regel sind Proteine aus 20 -Aminosäuren aufgebaut, wobei nur die L-Enantiomere pro-

teinogen sind. Die Aminosäuren unterscheiden sich durch den Rest R am

α

α -Kohlenstoff (nach [3]).

Sterische Einschränkungen und reversible Wechselwirkungen, wie elektrostatische Wechsel-
wirkungen, Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen [2] führen
als Konsequenz der Primärstruktur zur Ausbildung räumlicher Strukturen, die schließlich durch
Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert werden. Es ergeben sich räumliche Beziehungen
zwischen Aminosäuren, die in der Sequenz nahe beieinander liegen (siehe auch Bild 88). Teil-
weise können sich kovalente Bindungen wie Disulfidbrücken ausbilden. Aus diesen räumli-
chen Beziehungen ergeben sich die sogenannten Sekundärstrukturen der Proteine. Typische
Sekundärstrukturen sind

-Faltblatt, die in Bild 63 gezeigt sind. Räumliche Be-
ziehungen zwischen Aminosäuren, die in der Sequenz weit voneinander entfernt liegen, be-
zeichnet man als Tertiärstruktur und räumliche Beziehungen ganzer Protein-Untereinheiten
werden als Quartärstruktur bezeichnet. Dabei verläuft die Trennlinie zwischen Sekundär- und
Tertiärstruktur fließend bzw. willkürlich [1], [2], [3], [7], [8].

α -Helix und β