Proteine - Stoffliche Nutzung nachwachsender Rohstoffe - page 151

aus bis zu 1.000 Mikrofibrillen und die Fibrillen wiederum zu Fibroin-Filamenten, die paar-
weise in eine Sericin-Matrix eingebettet sind. Dieses Prinzip der strukturellen Hierarchie findet
sich in ähnlicher Weise auch bei Kollagen (3.1) und Wolle (3.6) sowie - in etwas abgewandel-
ter Form - bei Chitin (Kap. 4.3).

Bild 96 „Doppelkern-mit-Hülle“-Struktur des Seidenfadens des Maulbeer-Seidenspinners Bombyx mori
(Darstellung nach [103]).

Die in Bild 96 gezeigte Überstruktur der Seidenfibroins des Maulbeer-Seidenspinners Bombyx
mori besteht zu 75-83 % aus Fibroin, der Sericin-Anteil liegt bei 17-25 %. Die Fibroin-
Filamente enthalten einen großen Anteil dicht gepackter Polypeptidketten in der in Bild 95
gezeigten β-Faltblatt-Sekundärstruktur. Dies wird durch die Aminosäuren mit kleinen Seiten-
ketten ermöglicht. Dabei greifen die Aminosäure-Ketten gewissermaßen wie bei einem Reiß-
verschluss ineinander und ermöglichen eine bestmögliche Stabilisierung des Verbunds durch
Wasserstoffbrückenbindungen (siehe Bild 97). Die Aminosäure-Ketten in den kristallinen
β-Faltblatt-Bereichen sind in Fadenrichtung orientiert. Dieses Strukturprinzip und insbesondere
die Konsequenzen für das mechanische Verhalten des Fadens werden im Folgenden noch im
Zusammenhang mit den Spinnenseiden diskutiert. Tabelle 31 zeigt für Seidenfibroine ver-
schiedener Gliederfüßer den Glycingehalt, die Sekundärstruktur und die vorherrschenden Ami-
nosäure-Sequenzen. Es zeigt sich, dass neben amorphen

-Bereichen und β-Faltblatt-
Strukturen auch kollagenartige Strukturen und Polyglycin-II-Helices vorkommen können [7].

α