Proteine - Stoffliche Nutzung nachwachsender Rohstoffe - page 140

Die Bildung der 4,5 nm dicken Protofibrillen stellt man sich entweder als sechskettige Un-
tereinheit aus drei 2 nm Protofilamenten vor oder als achtkettige Untereinheit aus zwei 3 nm
dicken Protofilamenten, die wiederum aus jeweils zwei 2 nm-Protofilamenten gebildet werden
(siehe Bild 89). Für das Filament mit 10 nm Dicke bestehen wiederum zwei morphologische
Ansätze aus drei bzw. vier Protofibrillen. Die N- und C-terminalen Enden der Dimere auf der
ersten strukturellen Hierarchiestufe sind jedoch nicht-helikal, da sie Cystein- und Prolin-Reste
enthalten, die nicht helixbildend sind. Sie bilden globuläre Bereiche aus, die teilweise β-Falt-
blatt-Strukturen wie bei Seide enthalten (siehe Bild 97) [99].

Bild 89 Strukturelle Hierarchie beim Aufbau der -helikalen faserigen Anteile von Wollfasern Links:

Verschiedene Modellvorstellungen zur Ausbildung der 10-nm-Filamente (nach [99]). Rechts: Zahlreiche
strukturelle Hierarchiestufen: Cuticula, Epicuticula, Exocuticula, Endocuticula, Paracortex, Orthocortex,
Paracortexzelle, Makrofibrille, Interfilamentmaterial, Mikrofibrille, Protofibrille, Protofilament,

α

α -Helix

[98], [99]. Mit freundlicher Genehmigung von Dr. Max Feughelman.

Den makroskopischen Aufbau der Faser zeigt Bild 89, rechts. Im Hinblick auf die elastischen
Eigenschaften der Faser ist der Ordnungsgrad der Bestandteile entscheidend. Die zentralen,
α -helikalen Bereiche der Mikrofibrillen (ohne die terminalen Enden) können als kristallin

angesehen werden. Die anderen Bestandteile, die Cuticula, Zellmembran, intermikrofibrilläre
Matrix, intermakrofibrilläre Matrix sowie die nichthelikalen Enden der Mikrofibrillen, die
40 % derselben ausmachen, sind nicht-kristallin. Somit ergibt sich ein kristalliner Anteil der
Gesamtfaser von ca. 30 % [99]. Durch Verstreckung können -helikale Bereiche β-Faltblatt-

Strukturen annehmen und die Wolle dadurch makroskopisch andere Eigenschaften (seidenähn-
licher) erhalten (OPTIM-Fasern) [99].

α