Proteine - Stoffliche Nutzung nachwachsender Rohstoffe - page 139

Bild 88 Typen von Bindungen zwischen Aminosäureketten in Wolle (schematische Darstellung, von oben
nach unten): Wechselwirkung zwischen Seitenketten mit aromatischen Substituenten, Wasserstoffbrü-
ckenbindungen zwischen z. B. Asparagin und Serin, Salzbrücke zwischen Arginin und Glutaminsäure,
Disulfidbrücke zwischen zwei Cystein-Resten und eine Isodipeptid-Bindung zwischen Glutaminsäure und
Lysin (nach [99] und [102]).

Hierzu hat die Natur ein äußerst komplexes Strukturprinzip mit diversen Ebenen umgesetzt.
Wie bei den Kollagenen (siehe Kap. 3.1) und Chitin (Kap. 4.3) existiert auch bei Wolle eine
strukturelle Hierarchie, die hier noch komplexer ist. Für eine vertiefte Beschreibung sei deshalb
auf die umfangreiche Darstellung in [7] und [102] verwiesen.
Die Modellvorstellung nimmt an, dass die Wollfaser aus α -Keratinen und β-Keratinen zusam-

mengesetzt ist. Bei den -Keratinen bildet die Proteinkette eine rechtsgängige Helix, die durch

Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird (siehe Bild 63). Die Helixkette bildet selbst eine
Helix, eine sogenannte Superhelix, die auch als „superspiralisiert“ [2] oder „coiled coil“ be-
zeichnet wird. Zwei dieser Superhelices (vermutlich eine saure und eine basische) bilden ein
Dimer (siehe Bild 89), ein sogenanntes Protofilament mit einem Durchmesser von ca. 2 nm.
Vergleiche hierzu die eng gewickelte Kollagen-Tripelhelix aus drei Aminosäure-Ketten und
einem Durchmesser von 1,5 nm, was durch die kleinen Seitenketten bei Kollagen und die ste-
risch aufwendigeren Seitenketten bei der Wolle bedingt ist [99], [102].

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