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Bild 64 Ausgeprägte strukturelle Hierarchie bei Kollagen. Tropokollagenmoleküle lagern sich zu Mikro-
fibrillen zusammen, diese bilden Fibrillen, diese wiederum Faserbündel, die schließlich das Fasernetz-
werk bilden [9]. Mit freundlicher Genehmigung der BASF SE, Ludwigshafen.
Die strukturelle Grundeinheit des Kollagens ist das Tropokollagen, eine Tripelhelix, die aus
drei linksgängigen Helices besteht, die rechtsgängig umeinander gewunden sind. In der Seilerei
bezeichnet man dieses Prinzip als Kreuzschlag.
Beim häufigsten Kollagen, dem Typ-I-Kollagen, sind zwei
2-helikale
Kette aus jeweils 1014 Aminosäuren umeinander gewunden. Die helikale Struktur wird u. a.
durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, aber auch durch sterische und polare Wech-
selwirkungen. Hierzu und zur resultierenden thermischen Stabilität von Kollagen existieren
umfangreiche Untersuchungen, auch anhand von Modellpeptiden wie Poly-L-Prolin. Bei-
spielsweise korreliert der Anteil an Iminosäuren (Prolin und Hydroxyprolin) direkt mit der
Schmelztemperatur des Kollagens [12].
Unter Vernachlässigung der nichthelikalen Telopeptide am C- und N-terminalen Ende des
Tropokollagens ergibt sich ein Molekül mit einer Länge von 280 nm und einem Durchmesser
von 1,4 nm. Die
α
1-helikale und eine
α
-Ketten des Tropokollagens besitzen bei einer Kettenlänge von ca.
1000 Aminosäuren eine Molmasse von ca. 95.000 g/mol, die Molmasse der Tropokollagen-
Tripelhelix beträgt damit ca. 285.000 g/mol.
α
 
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