Proteine - Stoffliche Nutzung nachwachsender Rohstoffe - page 95

α -helikale Strukturen kommen bei den Stoffen Kollagen, Gelatine, Wolle und Seide vor, β-

Faltblatt-Strukturen insbesondere bei Seide. Strukturelle Besonderheiten, die von werkstoffli-
cher Bedeutung sind, liegen bei der Aminosäure Cystein vor, die durch ihren -CH 2 -SH Rest
befähigt ist, Disulfidbrücken auszubilden (siehe dazu Kap. 3.6 Keratine: Wolle). Prolin als
sekundäre Aminosäure trägt mit ihrem Pyrrolidinring durch sterische Abstoßung zur Stabilisie-
rung der Tripelhelix bei - so bildet Poly-L-Prolin Helices ganz ohne Wasserstoffbrückenstabi-
lisierung aus. Aminosäuren mit Aminogruppe in der Seitenkette, wie Lysin, sind zur Ausbil-
dung weiterer kovalenter Bindungen, z. B. zwischen Proteinketten, befähigt [2].

3.1 Kollagen

Kollagene [1], [2], [7], [9], [10] sind die Gerüstproteine (Skleroproteine) der extrazellulären
Matrix. Das Wort stammt vom griechischen kolla = Leim und genes = verursachend. Kollagen
ist demnach von der Wortbedeutung her ein „Leimbildner“ und wurde seit historischen Zeiten
tatsächlich als Leim eingesetzt - Leim aus Häuten war den Sumerern schon vor ca.
5.000 Jahren bekannt [11]. Kollagen ist mit einem Anteil von 25-30 % mit Abstand das häu-
figste Protein im menschlichen und tierischen Körper und gehört mit Cellulose, Lignin, Chitin
und Xylan zu den häufigsten Polymeren in der Biosphäre (siehe Tabelle 4). Manche Schätzun-
gen beziffern die Kollagenmenge, die in Wirbellosen (Invertebraten) und Wirbeltieren (Ver-
tebraten) vorliegt, auf ca. 5•10 13 Tonnen [9]. Kollagene kommen in der Haut, Knochen, Mus-
keln, Sehnen, Knorpel, im Bindegewebe, Blutgefäßen, Zähnen (Dentin) und sogar in der
Hornhaut des Auges vor. Es sind insgesamt nahezu 30 Typen bekannt, die sich in ihrer Amino-
säurenzusammensetzung und der Art ihrer räumlichen Assoziation unterscheiden. Dadurch
erfolgt die Anpassung an so unterschiedliche Aufgaben im Organismus wie Knochen und
Hornhaut.